Colágeno, derivado del griego, significa "producto de la formación de las encías". En 1893, el Diccionario Oxford definió el colágeno como "el componente del tejido conectivo que produce coloide cuando se hierve". Más tarde, Gross (1956) nombró por primera vez al procolágeno como el monómero proteico de la fibra de colágeno. Ahora bien, la definición científica de colágeno es: "proteína estructural de matriz extracelular (EMC), debe haber al menos un dominio en la molécula con tres hebras de conformación de hélice compuesta de cadena (dominio de colágeno)". El colágeno es una fibrilla blanca, transparente y no ramificada con cuatro niveles de estructura. El monómero del colágeno es procolágeno. La molécula de procolágeno es una cadena larga y delgada de triple hélice, con un diámetro de 15 grados y una longitud de 280 grados medida por microscopía electrónica. Tiene una estructura en forma de varilla y un peso molecular de casi 300.000. La secuencia de aminoácidos específica de la cadena del colágeno tipo Ⅰ constituye su estructura primaria; ¿La estructura secundaria se refiere a la formación de una hélice izquierda apretada y específica de colágeno en la cadena debido a la presencia de glicina prolina? Tres péptidos; y la existencia de glicina en el ciclo de los tres péptidos hace que las tres hélices izquierdas se doblen entre sí para formar una hélice compuesta derecha apretada, que es la estructura de tres niveles del colágeno; cuatro La estructura de primer orden generalmente se refiere a la formación de fibrillas estables y fuertes mediante la agregación supramolecular de moléculas de procolágeno de manera "escalonada en un cuarto". Durante mucho tiempo, el colágeno se ha considerado una especie de molécula. De hecho, el colágeno contiene una amplia gama de moléculas, cuya estructura principal es la misma configuración de triple hélice. Hasta la década de 1970, la gente se dio cuenta gradualmente de la diversidad del colágeno en los diferentes tejidos. Hasta el momento se han definido 18 tipos de colágeno, incluidas 32 cadenas polipeptídicas con características genéticas propias. Su distribución en los tejidos tiene cierta especificidad tisular, por ejemplo, el tendón contiene principalmente colágeno tipo I; el cartílago contiene principalmente colágeno tipo II, mientras que la pared vascular, la piel y el intersticial de varios tejidos u órganos blandos contienen colágeno tipo I y colágeno tipo III al mismo tiempo, pero en diferentes órganos, la proporción de los dos contenidos de colágeno es diferente. Como el colágeno tipo I representa el 90% del colágeno total del organismo, la investigación sobre el colágeno tipo I es la más extensa.
El colágeno es la proteína de mayor distribución en los animales, distribuido principalmente en el tejido conectivo. Es muy importante para la formación de la piel, los vasos sanguíneos, los huesos, los dientes y los cartílagos de animales y humanos, y es la principal base material de estos tejidos conectivos. El 70% del peso total de la piel es colágeno, casi todo el cartílago es colágeno y el 80% del hueso normal también contiene colágeno (en el hueso, la función del colágeno es principalmente utilizar su estructura de red para adherir calcio, fósforo, minerales y otros componentes para formar el hueso). En los últimos años, Japón es el primer país en complementar el colágeno en la forma de comer. Estos productos pueden complementar el colágeno perdido en el cuerpo humano por vía oral, que puede usarse como materia prima para la síntesis de colágeno en el cuerpo humano y puede mejorar la función inmune del cuerpo humano al tiempo que proporciona el efecto de belleza. Pero no todos los llamados colágenos tienen ese efecto. Para lograr un suplemento de colágeno oral, la forma de ingesta de colágeno debe ser un péptido de colágeno en un estado molecular pequeño y el peso molecular de 3000-5000 Dalton que se ha confirmado es el más fácilmente absorbido y utilizado por el cuerpo humano en la actualidad.
